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ラインウィーバー=バークプロット

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』

: LineweaverBurk plot1934[1]

導出

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VKmVmax[S] 

使用と特徴

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KmVmax使yVmaxx1/Km

使[2]使[3]

使yVmaxVmax2xx-Kmyyx

問題点

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ラインウィーバー=バークプロットは古い教科書では古典的に用いられているが、間違いが生まれやすい。y軸が反応速度の逆数を取るため、測定における小さな誤差が増幅される。また、プロット上の多くの点がy軸の右側に遠く離れた位置にあるため(溶解性に限度があるため [S] が大きな値を取れず、ゆえに1/[S] が小さな値を取れない)、x切片およびy切片を得るために大きな外挿が要求される[4]

脚注

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  1. ^ Lineweaver, H and Burk, D. (1934). “The Determination of Enzyme Dissociation Constants”. J. Am. Chem. Soc. 56 (3): 658–666. doi:10.1021/ja01318a036. 
  2. ^ Hayakawa, K.; Guo, L.; Terentyeva, E.A.; Li, X.K.; Kimura, H.; Hirano, M.; Yoshikawa, K.; Nagamine, T. et al. (2006). “Determination of specific activities and kinetic constants of biotinidase and lipoamidase in LEW rat and Lactobacillus casei (Shirota)”. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci 844 (2): 240–50. doi:10.1016/j.jchromb.2006.07.006. PMID 16876490. 
  3. ^ Greco, W. R. and Hakala, M. T., (1979). “Evaluation of methods for estimating the dissociation constant of tight binding enzyme inhibitors” (PDF). J. Biol. Chem. 254 (23): 12104–12109. PMID 500698. http://www.jbc.org/cgi/reprint/254/23/12104.pdf. 
  4. ^ Dowd, John E., and Douglas S. Riggs (1965). “A comparison of estimates of Michaelis-Menten kinetic constants from various linear transformations”. J. Biol. Chem. 240 (2): 863-869. PMID 14275146. 

関連項目

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外部リンク

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  • NIH guide, enzyme assay development and analysis